近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队和浙江大学等单位联合在《植物通讯》（Plant Communications, IF=9.4）在线发表了题为“Geminivirus fitness via bZIP17/28 is impaired by the autophagic degradation of the betasatellite βV1 protein”的研究论文。该研究揭示了植物内质网胁迫（ER stress）引发的非折叠蛋白反应（unfolded protein response，UPR）在植物双生病毒侵染中的双重作用，为解析植物—双生病毒之间的分子博弈提供了新的见解。

内质网（endoplasmic reticulum，ER）是真核生物体内负责蛋白质折叠、修饰和分泌的重要细胞器。当细胞面临生物或非生物刺激时，蛋白质发生错误折叠的概率大大增加。非正常折叠的蛋白质在内质网中堆积，影响内质网行使正常功能，这一状态称为内质网胁迫（ER stress）。为了恢复内质网稳态，细胞会通过激活非折叠蛋白反应（unfolded protein response，UPR）、内质网相关的蛋白质降解、细胞自噬等机制来缓解内质网的压力，保持体内的稳态平衡。

双生病毒是一类世界范围内广泛发生，对经济作物造成严重危害的植物DNA病毒。卫星DNAβ是伴随双生病毒的单链环状DNA分子，参与病毒致病性。该团队2020年报道了双生病毒卫星DNA β编码参与病毒的致病性新基因βV1（SCIENCE CHINA-Life Sciences 63: 688-696，2020）。该研究发现，卫星编码βV1蛋白是一个内质网定位的蛋白；βV1蛋白表达在植物细胞内会引发内质网胁迫，特异性激活非折叠蛋白反应中bZIP17/28通路；缺失C末端20个氨基酸导致βV1失去激活bZIP17/28的能力，而该βV1缺失突变体致病力也大大减弱；进一步研究也证明了bZIP17/28的激活对于病毒侵染是不可或缺的，表明bZIP17/28是感病相关因子。有意思地是βV1蛋白引发的内质网胁迫也同时激活了植物细胞自噬，反过来导致βV1蛋白被自噬途径降解，而植物自噬核心蛋白ATG18a参与了βV1蛋白的降解过程；证实了ATG18a在植物抗双生病毒防御过程中起重要作用。该研究揭示了病毒和植物之间相互作用的复杂关系，为植物抗病毒免疫研究提供了新思路与新靶标。

浙江大学博士后胡涛为论文第一作者，中国农业科学院植物保护研究所李.方方研究员和周雪平教授为共同通讯作者，江苏省农业科学院植保所李晨羊博士、浙江大学王亚琴副研究员、浙江大学博士研究生刘卉和苏晨露参与相关工作。

论文链接：https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2590346224006199